Функция гамма глобулина

Белковые фракции, общий белок

Функция гамма глобулина

Что такое белковые фракции (Serum Protein Electrophoresis, SPE)?

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков под действием электрического поля. Обычно методом электрофореза выделяют несколько стандартных фракций:

  •        альбумины;
  •        альфа1-глобулины;
  •        альфа2-глобулины;
  •        бета-глобулины;
  •        гамма-глобулины;
  •        бета-1-глобулины;
  •        бета-2-глобулины.

Фракция альбуминов в норме составляет 40-60% от общего количества белка. Альбумин – основной белок плазмы крови. Альбумин плазмы быстро обновляется. В течение суток синтезируется и распадается 10-16 г белка этой фракции. Синтез альбумина происходит в печени, зависит от доступа аминокислот и, следовательно, скорость синтеза снижается в период белковой недостаточности.

Основные функции альбумина:

  поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы и объема циркулирующей крови;

  транспортная функция: связываясь с билирубином, холестерином, желчными кислотами, ионами металлов (в частности с кальцием), гормонами (тироксином, трийодтиронином, кортизолом, альдостероном), свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне (антибиотиками, салицилатами).

Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью.

Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки:

  •   альфа1-антитрипсин (основной компонент этой фракции) – ингибитор многих протеолитических ферментов – трипсина, химотрипсина, плазмина и.т.д.;
  •   альфа1-кислый гликопротеин (орозомукоид) – обладает широким спектром функций, в зоне воспаления способствует фибриллогенезу.

К глобулинам относятся транспортные белки:

  тироксинсвязывающий глобулин, транкортин – связывает и транспортирует кортизол и тироксин соответственно;

  альфа1-липопротеин (ЛПВП) – участвует в транспорте липидов.

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки:

  •   альфа2-макроглобулин – участвует в развитии инфекционных и воспалительных реакций;
  •   гаптоглобин – образует комплекс с гемоглобином, высвобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе, утилизирующийся затем клетками ретикулоэндотелиальной системы;
  •   церулоплазмин – специфически связывает ионы меди, а также является оксидазой аскорбиновой кислоты, адреналина, диоксифенилаланина (ДОФА), способен инактивировать свободные радикалы
  •   аполипопротеин В.

Альфа-липопротеиды участвуют в транспорте липидов.

Фракция бета-глобулинов содержит:

  •   трансферрин – переносит железо;
  •   гемопексин – связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю железа;
  •   компоненты комплемента – участвуют в реакциях иммунитета;
  •   бета-липопротеиды – участвуют в транспорте холестерина и фосфолипидов;
  •   часть иммуноглобулинов.

Фракция гамма-глобулинов состоит из:

  •  иммуноглобулинов (в порядке количественного убывания – IgG, IgA, IgM, IgE) – обеспечивают гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.
  • При многих заболеваниях встречается нарушение соотношения фракций белков плазмы (диспротеинемия). Диспротеинемии наблюдаются чаще, чем изменение общего количества белка и при наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Показания к назначению анализа:

  •   острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, коллагенозы);
  •   онкологические заболевания;
  •   нарушения питания и синдром мальабсорбции.

Когда значения повышены?

  Альбумин:

  Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

  •   патология паренхимы печени;
  •   острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания);
  •   опухоли;
  •   травма и хирургические вмешательства;
  •   беременность (3 триместр);
  •   прием андрогенов;

  Фракция альфа2-глобулина:

    повышение альфа2-макроглобулина (нефротический синдром, гепатит, цирроз печени, прием эстрогенов и оральных контрацептивов , хронический воспалительный процесс, беременность);

    повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей).

  Фракция бета-глобулина:

  •     первичные и вторичные гиперлипопротеинемии;
  •     моноклональные гаммапатии;
  •     прием эстрогенов, железодефицитная анемия (повышение трансферрина);
  •     беременность;
  •     механическая желтуха;
  •     миелома (IgA-тип).

  Фракция гамма-глобулина:

  •   хроническая патология печени(хронический активный гепатит, цирроз);
  •   хронические инфекции, саркоидоз, паразитарные инвазии;
  •   аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит, системная красная волчанка);
  •   лимфопролиферативные заболевания (миелома, лимфома, макроглобулинемия Вальденстрема).

Когда значения понижены?

  Альбумин:

  •   нарушения питания;
  •   синдром мальабсорбции;
  •   болезни печени и почек;
  •   опухоли;
  •   коллагенозы;
  •   ожоги;
  •   гипергидратация;
  •   кровотечения;
  •   анальбуминемия;
  •   беременность.

  Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

  •   наследственный дефицит альфа1 -антитрипсина;
  •   болезнь Tangier.

  Фракция альфа2-глобулина:

  •   снижение альфа2-макроглобулина (панкреатит, ожоги, травмы);
  •   снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз).
  •   Фракция бета-глобулина:
  •   гипо-b-липопротеинемии;
  •   гефицит IgA.

  Фракция гамма-глобулина:

  •   иммунодефицитные состояния;
  •   прием глюкокортикоидов;
  •   плазмаферез;
  •   беременность.

Строго натощак – необходимо воздержаться от приема пищи в течение 8-12 часов, перед сдачей исключить пищу, содержащую много белка.

Источник: https://gemohelp.ru/id/305

Иммуноглобулины

Функция гамма глобулина

Просты́е белки́ — белки,которые построены из остатков α-аминокислоти при гидролизе распадаются только нааминокислоты.

Простые белки по растворимости в водеи солевых растворах условно подразделяютсяна несколько групп: протамины,гистоны,альбумины,глобулины,проламины,глютелины.

Альбумины и глобулины широко распространеныв органах и тканях животных. В плазмекрови человека в норме содержится 7%белков, представленных преимущественноальбуминами и глобулинами. Альбуминыи глобулины – глобулярные белки,различающиеся по растворимости.

Необходимо отметить, что само определение«альбумины» и «глобулины» основано наих растворимостив дистиллированнойводе и полунасыщенномрастворе(NH4)2SO4. Однако, какпоказывают данные табл. 1.6, глобулинырастворимы только в разбавленных солевыхрастворах.

Различную растворимостьальбуминови глобулиновсывороткикрови раньше широкоиспользовали в клинической практикедля их фракционирования и количественногоопределения.

В настоящее время качественный состави содержание сывороточных белковопределяют с помощью электрофорезана бумагеи в полиакрил-амидном гелев небольшом количестве сывороткикрови.Альбуминыи глобулиныотличаются друг от друга также помолекулярноймассе – соответственно40000–70000 и 150000 и более.

Глобулины (globulinum; лат.globulus, уменьшительное от globus шар)

 — общее название белков, растворимыхв слабых растворах нейтральных солей,кислот и щелочей, как правило, нерастворимыхв дистиллированной воде и выпадающихв осадок при 50% насыщении растворовсульфатом аммония; глобулины составляютоколо 40% всех белков сыворотки кровичеловека.

Гамма-глобулин – любой белокБЕЛОК(protein)- органическое соединение, в составкоторого входят углерод, водород,кислород и азот (…

, присутствующий в плазме крови, которыйможно идентифицировать по характернойскорости его движения в электрическомполеПОЛЕ-1) в социологии – изучаемая среда,аудитория, которую опрашивают в ходеполевых исследований (в… Фракция γ-глобулинов являетсянаиболее гетерогенной.

Известно множествоантител,различающихся первичной структурой.Электрофоретически они открываютсяглавным образом в γ-глобулиновой ичастично в β2-глобулиновой фракциях.

К неоднородной группе гамма-глобулиновотносятся белки с самой низкойэлектрофоретической подвижностью. Кним относится большинство защитныхвеществ крови, многие из которых обладаютферментативной активностью.

Так какпотребности в белках, выполняющих такиеспециальные функции, бывают различны,размеры и состав фракции гамма-глобулиновможет значительно изменяться. Почтипри всех заболеваниях,особенно воспалительных, содержание гамма-глобулинов в плазмекрови повышается.

В то же время общееколичество белков в плазме обычноостается примерно одинаковым, так какповышение содержания гамма-глобулиновсопровождается уменьшением фракцииальбумина,в результате снижается так называемыйальбумин-глобулиновый коэффициент.

Почти все гаммаглобулиныГАММАГЛОБУЛИН(gammaglobulin) – любой белок, присутствующий вплазме крови, который можно идентифицироватьпо …  являютсяиммуноглобулинами

История открытия.

Иммуноглобулины представляют собойбелки человека (животных), которые обычнообладают свойствами антител,т.е. специфической способностьюсоединяться с антигеном,который стимулирует их образование.Иммуноглобулины присутствуют в крови,цереброспинальной жидкости, лимфоузлах,селезенке, слюне и других тканях, а также в виде рецепторовна поверхностных мембранахклеток.

Синтезируются они в В-лимфоцитах,содержат углеводные группировки и могутрассматриваться как гликопротеины. Поэлектрофоретической подвижностииммуноглобулины относятся в основномк гамма-глобулинам и бета2-глобулинам.Биологическая роль иммуноглобулиновв организме связана с участием в процессахиммунитета. Их защитная функцияобусловлена способностью специфическивзаимодействовать с антигенами.

Досередины 50-х годов прошлого столетия оструктурной организации иммуноглобулиновничего не знали. Первый шаг в этомнаправлении сделал английский иммунохимикР.Портер в 1959 г.

Он показал, что приобработке очищенных иммуноглобулиновпротеолитическими ферментами образуютсятри фрагмента, два из которых взаимодействуютс антигеном (патогеном) и потому названыантигенсвязывающими (Fab), и один,неспособный к такому взаимодействию(Fc).

Но это ничего не говорило о причинах ихспецифичности по отношению к разнымантигенам. Для получения информации омолекулярных основах вариабельностинужно было значительное количествополностью идентичных белков.

Сывороточныеиммуноглобулины, в массе образующиесяпосле иммунизации, не давали такойвозможности, поскольку они – производныенескольких клеточных клонов, каждый изкоторых продуцирует белки только одногокласса и только одной, свойственнойему, специфичности.

Иначе говоря,иммуноглобулины, выделяемые отиммунизированных животных, есть смесьмолекул с разной специфичностью и разнойпринадлежностью к тому или иному классу.

Необходима была экспериментальнаямодель, позволяющая работать с однимклоном, образующим иммуноглобулинытолько одной специфичности и толькоодного класса.

Природа предоставилатакую возможность – злокачественнотрансформированные плазматическиеклетки больных миеломой.

В настоящеевремя существует большой наборклонированных плазмоцитов человека иживотных, продуцирующих соответствующиемиеломные белки.

Строение.(см. пример:строение IgG)

Изучение аминокислотной последовательностииммуноглобулинов выявило принципиальныеособенности в их строении.

Молекулы иммуноглобулинов симметричны.Они построены из “легких” (около220 аминокислотных остатков, молекулярнаямасса 25000 для IgG) и “тяжелых”(450-600 аминокислотных остатков, молекулярнаямасса для IgG– 50000) полипептидныхцепей (соотв. L- (light) иН-цепи (heavy)), скрепленныхдисульфиднымисвязями и нековалентнымивзаимодействиями.

Вантителахчеловека обнаружено два вида легкихцепей (и )и пять видов тяжелых цепей (и ),отличающихся аминокислотнойпоследовательностью.

Тяжелые цепи, характерные для каждогоиз классов и подклассов иммуноглобулинов,содержат по одному или более олигосахаридномуфрагменту (степень гликозилированностиотражается на биологических свойствахиммуноглобулинов).

Рис.1.Строениеиммуноглобулина G.

Две тяжелые (Н) цепи с мол. весом 50 кДи две легкие (L) с мол. весом 25 кД объединеныв единую молекулу с помощью ковалентныхдисульфидных связей.

Каждая цепь содержитвариабельную область (VL и VH для L- иH-цепей соответственно) и константную(С), подразделяющуюся у Н-цепей нагомологичные участки (домены): CH1, CH2,CН3. L-цепь имеет один константный участок- CL. От взаимодействия VH- и VL-областейзависит специфичность иммуноглобулиновкак антител.

В аминокислотнойпоследовательности V-доменов имеютсягипервариабельные участки, характеризующиесячастой заменой аминокислот от белка кбелку, и более консервативные. МеждуСН1 и СН2 доменами Н-цепи находитсяшарнирная область, обеспечивающаяподвижность антигенсвязывающегоFab-фрагмента.

СН2-домен служит местомприсоединения углеводов и связываниякомплемента. СН3-домен взаимодействуетс Fc-рецептором (не способным связыватьантиген) на поверхности клеток, принимающихучастие в иммунологических реакциях.

Лёгкие цепи различных видов отличаютсядруг от друга С – концевой последовательностьюаминокислот. С – концевая половинаполипептидной цепи имеет постояннуюаминокислотную последовательность, аее N – концевая часть – вариабельную.

Каждый постоянный (Сl) и вариабельный(Vl) участок легкой цепи включает 107-110аминокислотных остатков. Тяжелые цепипостроены их четырех участков – VH, C1H,C2H, C3H.

Вариабельные участки их состоятприблизительно из 110-114 аминокислотныхостатков, постоянные – 330.

В вариабельной части полипептидныхцепей находятся определенные, такназываемые “гипервариабельныеучастки”, с наибольшим числомаминокислотных замен. В легких цепяхони расположены между 24-34; 52-55; 89-97аминокислотными остатками. Гипервариабельныеучастки тяжелых цепей занимают аналогичныеположения, но точная локализация ихпока не установлена.

Строение постоянных областей тяжелыхцепей определяет эффекторные функциимолекул к поверхностям макрофагов,В-лимфоцитов, тучных клеток, а такжепроникновение через плацентарнуюмембрану.

Гибкость молекул иммуноглобулинов,обеспечивающая приспособляемость кразличным конфигурациям молекулантигена, обусловливается также наличиемособого “шарнирного участка” всередине тяжелых цепей, содержащегомного остатков аминокислоты пролина ипрепятствующего образованию вторичнойструктуры. Шарнирнаяобласть чувствительна к протеолитическимферментам.При расщеплении ими (например, папаином)иммуноглобулин распадается на дваидентичных Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент.

В настоящеевремя на основании изучения первичнойструктуры полипептидных цепей выдвинутатак называемая “доменная” гипотезастроения иммуноглобулинов, согласнокоторой молекулу иммуноглобулиновможно разбить на участки с относительнонезависимыми конфигурациями в видеглобул. Каждый домен состоит приблизительноиз 100-110 аминокислотных остатков и имеетодну дисудьфидную связь, котораясвязывает участки цепей, образуя петлюиз 60 аминокислотных остатков.

Молекулыиммуноглобулинов связанные с поверхностьюлимфоцитов,имеют дополнительные гидрофобные”хвосты” на С-концах тяжелых цепей,которые встроены в мембраныклеток.

Пептидные цепи иммуноглобулинов и рядабелковклеточныхмембран (антигены гистосовместимости,рецепторыдля антигеновТ-лимфоцитов) по своей первичной структуресходны между собой, что указывает наобщее эволюционное происхождение всехэтих белков.

Связываниес антигенами.

НаN-концах тяжелых и легких цепей расположеныте самые вариабильные области, которыев сочетании и образуют антигенсвязывающуюструктуру – паратоп в составе Fab-фрагмента.Три или четыре домена со стороны С-концовтяжелых цепей составляют константнуючасть молекулы – Fc-фрагмент(не связывают антиген).

Fc-Фрагментсостоит из четырех или шести доменовдвух тяжелых цепей и определяет такиесвойства иммуноглобулинов, как связываниеими комплемента,возможность проникать через плаценту,присоединяться к клетками фиксироваться в коже.

Поскольку в состав молекулы иммуноглобулинавходят две легкие и две тяжелые цепи,они формируют два паратопа (области,контактирующие с антигеном)в составе двух Fab-фрагментов, т.е. антителобивалентно: может соединиться с двумяидентичными антигенными эпитопами.

Этому способствует наличие шарнирнойобласти между первым и вторым доменамиконстантного фрагмента тяжелых цепей,благодаря которой обеспечиваетсявозможность пространственной ориентацииFab-фрагментовдля связывания с антигенными эпитопами.

Комплексс антигеномобразуется в результате нековалентныхвзаимодействий, характер которых можетварьировать в зависимости от специфичностиантитела-связи могут быть ионными, вандерваальсовыми,водородными, при помощи солевых мостикови гидрофобных взаимодействий.. Силасвязывания с антигеномувеличивается на несколько порядков,если молекулаантителареагирует сразу двумя (или более)областями связывания с несколькими детерминантами одной молекулыантигена.

Каждая индивидуальная клетка вырабатывает антитела только одной

специфичностипо правилу “одна клетка ” одноантитело” (Петров , 1987). Это

означает,что в клетке активно функционируюттолько один вариант гена VH,

один- гена СH и по одному соответствующемугену одной из легких цепей. Все

остальныеструктурные гены выключены. В каждой отдельно взятой антитело-

образующейклетке из всего множества структурных генов иммуноглобулинов

функционируетих минимальное количество, необходимое для синтеза антител

однойспецифичности и одного типа. Таким образом, в основе многообразия

специфичностиантител лежит функционирование влимфоидной системе большого

количестваклеток и их потомков – клонов клеток – продуцентов одного вида

антител. Следовательно, количество специфичностей антител соответствует

количеству клонов клеток-антителопродуцентов, различающихся генами,

функционирующимив них.

Генетика.

Особенностью этих полипептидных цепейявляется отсутствие единого гена,кодирующего структуру всей полипептиднойцепи. Всякий раз сборка такого генапроисходит из отдельных сегментов. Этимобеспечивается бесконечное разнообразиеструктур молекул антител, способныхраспознать любую существующую в природеструктуру антигена.

Иными словами, набор(репертуар) специфических участковсвязывания в популяции иммуноглобулиноворганизма столь широк, что на любойпопадающий в организм антигенный эпитоп(участок связывания) обязательно найдетсястрого комплементарный паратоп в составеантиген-связывающего фрагмента (Fab -фрагмента) какого-то иммуноглобулина.

Поэтому говорят, что легкие и тяжелыепептидные цепи каждого классаиммуноглобулинов построены из двухосновных областей – вариабельной ипостоянной.

Все их антигенные детерминанты кодируются тремя несцепленными группамиаутосомных генов. Одна группа кодируеттяжелую цепь

тогоили иного класса, другая – легкуюk- типа,третья – легкую -типа.Таккак полипептидные цепи состоят из двух различных участков – вариабельного(V) и постоянного (С), каждая из трех групп генов включает набор геноввариабельной – V и постоянной областей-С-гены.

Таким образом, синтез каждойполипептидной цепи молекулы иммуноглобулина контролируется двумяструктурными генами, а не одним, какпри синтезе других белков. Один генкодирует вариабельную область цепи, другой- постоянную.

Причем существуют многие гены для вариабельных

областейполипептидной цепи, что связано с многообразием специфических

активныхцентров.

Источник: https://studfile.net/preview/1149969/

Что такое глобулин?

Функция гамма глобулина

суббота, мая 5, 2012 – 07:17

Глобулин — это белок крови, важный для регуляции работы наших организмов. Зачем нужны глобулины?

Основные функции:

  • переносят гормоны, витамины и другие вещества;
  • защищают организм от вирусов, бактерий, токсинов, чужеродных белков, вырабатывая на них антитела;
  • регулируют свертываемость крови;
  • связывают половые гормоны, лекарства, углеводы и другие вещества.

Количество глобулинов может отклоняться от нормы в таких случаях:

  • воспалительный процесс;
  • нарушения в работе печени, почек, легких, эндокринной системы;
  • гормональные изменения;
  • физические или химические повреждения органов;
  • онкологическое заболевание;
  • ВИЧ-инфекция;
  • преклонный возраст (у мужчин может быть повышена концентрация глобулинов).

Количество глобулинов регулируют половые гормоны: эстрогены повышают их уровень, андрогены — понижают. Соответственно, у женщин глобулины крови содержатся в большем количестве, чем у мужчин.

Глобулин, связывающий половые гормоны

Печень вырабатывает большинство белков крови, среди которых ГСПГ — глобулин, связывающий половые гормоны . Чтобы организм правильно работал, часть гормонов должна быть связана. Связанный гормон неактивен, в то время как свободный активен и выполняет все свои функции. Связывая «лишние» гормоны, белок ограничивает их влияние на организм.

ГСПГ связывает прогестерон, эстрадиол, тестостерон, андростендион, 5-дигидротестостерон. Когда уменьшается количество ГСПГ, повышается концентрация активных (свободных, несвязанных) гормонов. При увеличенном количестве несвязанных половых гормонов может наблюдаться нерегулярный менструальный цикл и рост волос на лице (у женщин), увеличение молочных желез (у мужчин) и другие эффекты.

Если вы подозреваете, что у вас глобулин повышен или понижен, посоветуйтесь с врачом. Он выпишет направление на анализ ГСПГ. Женщины могут сдавать его в любой день менструального цикла.

ГСПГ: норма

У женщин репродуктивного возрастаглобулин, связывающий половые гормоны, должен быть в концентрации 26,1–110,0 нмоль/л.

У женщин в период постменопаузы— 14,1–68,9 нмоль/л.

У мужчин их уровень должен быть в пределах 14,5–48,4 нмоль/л.

Глобулин повышен — возможные причины:

  • увеличенное количество эстрогенов;
  • нарушения функции эндокринной системы;
  • гепатит;
  • ВИЧ-инфекция;
  • прием оральных контрацептивов.

Пониженному уровню ГСПГ способствуют:

  • увеличенный уровень гормонов (тестостерона, кортизола, пролактина);
  • гигантизм;
  • синдром поликистозных яичников;
  • цирроз печени;
  • нефротический синдром;
  • недостаточное количество гормонов щитовидной железы;
  • синдром недостаточной восприимчивости клеток к инсулину.

Глобулины — группа белков, включающая несколько подгрупп: альфа-1, альфа-2, бета и гамма. Их количество колеблется во время заболеваний.

Состояние организмаФракции (группы) глобулиновПримеры заболеваний
Альфа-1Альфа-2БетаГамма
Острые воспалительные процессыОстрые вирусные и бактериальные заболевания, инфаркт миокарда, ранние стадии пневмонии, острые полиартриты, туберкулез (экссудативный)
Хронические воспалительные процессы↑↑↑↑Холецистит, пиелит, цистит, поздние стадии пневмонии, хронические туберкулез и эндокардит
Нарушения функции почекНефрит, токсикоз во время беременности, туберкулез (терминальные стадии), нефросклероз, нефрит, кахексия
Злокачественные новообразования↑↑↑↑↑↑↑↑↑Опухоли в различных органах с метастазами
Гепатиты↑↑Отравления печени, гепатит, лейкемия, онкология лимфатического и кроветворного аппарата, дерматоз, полиартрит (некоторые формы)
Некроз печени↑↑Тяжелые формы туберкулеза, хронический полиартрит и коллагеноз, цирроз печени
Желтуха (механическая)Рак желчевыводящих путей и головки поджелудочной железы, а также обтурационная желтуха

↑ — означает, что концентрация растет

↓—означает, что концентрация снижается

Альфа-глобулины

Альфа-глобулины подразделяют на две категории: альфа-1-глобулины и альфа-2-глобулины.

Альфа-1-глобулины: норма

Норма альфа-1-глобулинов составляет 3–6%, или 1–3 г/л.

Среди альфа-1-глобулинов выделяют:

  • альфа-1-антитрипсин;
  • альфа-1-липопротеин;
  • альфа-1-гликопротеин;
  • альфа-1-фетопротеин;
  • альфа-1-антихимотрипсин.

Эти вещества также называют белками острой фазы: они вырабатываются в увеличенных количествах при различных повреждениях органов (химических или физических), при вирусных и бактериальных инфекциях. Они останавливают дальнейшее повреждение тканей и не дают размножаться патогенным микроорганизмам.

Уровень альфа-1-глобулинов повышается при:

  • вирусной и бактериальной инфекции;
  • остром и хроническом воспалении;
  • злокачественной опухоли;
  • повреждении кожи (ожоге, травме);
  • отравлении;
  • изменении гормонального фона (терапии стероидами, беременности);
  • системной красной волчанке;
  • повышении температуры тела;
  • артрите;
  • многоплодной беременности;
  • пороках развития плода или его смерти.

Понижается уровень альфа-1-глобулинов, когда нарушена работа:

  • легких (эмфизема);
  • печени (цирроз, рак);
  • почек (нефротический синдром);
  • яичек (рак) и при онкологии других органов.

Альфа-2-глобулины: норма

Их концентрация в норме составляет от 9 до 15% (6–10 г/л).

Среди альфа-2-глобулинов выделяют:

  • альфа-2-макроглобулин;
  • гаптоглобин;
  • церулоплазмин;
  • антиотензиноген;
  • альфа-2-гликопротеин;
  • альфа-2- HS-гликопротеин;
  • альфа-2-антиплазмин;
  • белок А.

Среди веществ данной группы есть белки острой фазы, а также транспортные белки.

Количество альфа-2-глобулинов увеличивается при:

  • поражении печени (циррозе, гепатите);
  • повреждении тканей (ожоге, травмах);
  • воспалении;
  • некрозе тканей (отмирании);
  • злокачественных опухолях (с метастазами);
  • эндокринных заболеваниях (сахарный диабет, микседема);
  • изменении гормонального фона (лечении стероидными гормонами, беременности);
  • желтухе;
  • аутоиммунном заболевании;
  • нарушении в работе почек (нефротический синдром).

Концентрация альфа-2-глобулинов может быть понижена при:

  • недостаточном количестве белка в еде;
  • ревматическом полиартрите;
  • малокровии;
  • заболеваниях желудочно-кишечного тракта;
  • недостаточном питании;
  • нарушении всасывания в кишечнике.

Бета-глобулины

При достаточном уровне бета-глобулинов их концентрация должна быть в пределах 8–18% (7–11 г/л).

В категории бета-глобулинов различают:

  • гемопексин;
  • трансферрин;
  • стероид-связывающий бета-глобулин;
  • бета и пребета-липопротеины.

Большинство бета-глобулинов — это транспортные белки.

Бета-глобулины повышаютсяпри:

  • дефиците железа;
  • приеме гормональных контрацептивов;
  • беременности;
  • сахарном диабете;
  • дистрофии;
  • повышенном уровне эстрогенов.

Пониженный уровень бета-глобулинов — причины:

  • воспаление:
  • злокачественная опухоль;
  • малокровие;
  • заболевание печени;
  • недостаточное количество белка в пище;
  • нефротический синдром;
  • увеличенный уровень гормонов (тестостерона, пролактина, глюкокортикоидов);
  • синдром недостаточной восприимчивости клеток к инсулину;
  • нарушения в работе гипофиза;
  • нарушения функций эндокринной системы.

Гамма-глобулины

Если организм правильно функционирует и выделяет гамма-глобулины, норма их должна быть в пределах 15–25% (8–16 г/л). К этой группе белков относят защитные белки — иммуноглобулины (Ig). Часто их называют антителами. Среди них различают:

  • иммуноглобулины G (IgG) — защищают от вирусов и бактерий. Переносятся в больших количествах через плаценту.
  • иммуноглобулины A (IgA) — защищают слизистые поверхности дыхательной системы и кишечника. Находятся в слюне, слезах, женском молозиве.
  • иммуноглобулины M (IgM) — обеспечивают первичный иммунитет: после рождения и до 9 месяцев их количество возрастает, а потом уменьшается. Восстанавливается после 20 лет.
  • иммуноглобулины E (IgE) — вырабатывают антитела на аллергены.
  • иммуноглобулины D (IgD) — регулируют работу других иммуноглобулинов.

Среди иммуноглобулинов выделяют также группу криоглобулинов. Эти белки растворяются при нагревании и выпадают в осадок при охлаждении сыворотки крови. У здоровых людей их нет. Чаще всего они появляются при ревматическом артрите и миеломной болезни, вирусных гепатитах В и С, аутоиммунных и прочих заболеваниях.

Повышенное содержание гамма-глобулинов называется гипергаммаглобулинемия. Наблюдается при усилении иммунных процессов. Причинами, по которым гамма-глобулины повышаются, могут быть:

  • острое и хроническое инфекционное заболевание крови;
  • некоторые опухоли;
  • гепатит и цирроз печени.

Гамма-глобулины могут находиться в низкой концентрации при:

  • слабом иммунитете;
  • хроническом воспалительном процессе;
  • аллергической реакции;
  • длительном лечении стероидными гормонами;
  • СПИДе.

Если человек переболел определенным заболеванием, то из его крови можно извлечь антитела к данной болезни — гамма-глобулины. Кроме этого, их можно получать из крови животных. Для этого животным (чаще всего лошадям) предварительно вводят специальную вакцину.

Для профилактики и лечения рекомендуют вводить гамма-глобулины сразу после контакта с зараженным больным или на ранних стадиях заболевания. Особенно это эффективно в первые два дня болезни.

Когда у человека в крови есть гамма-глобулины, болезнь проходит быстрее и снижается вероятность осложнений. На сегодняшний день выделены гамма-глобулины против гриппа, дизентерии, инфекционного гепатита, клещевого энцефалита, коклюша, кори, краснухи, оспы, свинки, сибирской язвы и скарлатины.

Гамма-глобулины матери в первые полгода жизни ребенка защищают его от заболеваний.

Источник: http://www.probirka.org/zhenskoe-besplodie/1740-chto-takoe-globulin.html

Гаммаглобулин человеческий: инструкция по применению, функции, показания, отзывы

Функция гамма глобулина

Современная медицина строится на внедрении новых форм лечения и профилактики заболеваний и на усовершенствовании старых.

Что такое человеческий гамма-глобулин, инструкцию к применению, показания и противопоказания, функции и отзывы знает врач, который назначает этот препарат.

Это важнейший пункт в профилактике многих заболеваний, проверенный и эффективный метод борьбы с различными патологиями их последствиями.

Что такое гамма-глобулин

Гамма-глобулин – это класс белков плазмы крови, который имеет высокую подвижность при разделении методом электрофореза. Его производят способом полной очистки плазмы, оставляя только необходимые элементы, которые будут входить в средство.

Также это название лекарственного препарата, содержащего противовирусные антитела, что применяются с лечебной и профилактической целью при ряде заболеваний.

Чаще всего профилактика представлена иммунизацией антителами особой фракции белка, которая имеет три основных типа гамма-глобулинов, структура которых может меняться в зависимости от конкретного заболевания.

Всего различают четыре вида человеческого иммуноглобулина:

  • А класс — содержатся в крови и в секретах, принимают участие в иммунитете, создавая барьер для проникновения инфекций и токсинов;
  • Е класс – принимают участие в нейтрализации токсинов, бактериолизисе и других процессах, при инфекционных заболеваниях резко повышается их содержание в крови;
  • D класс – локализуются в мембране плазматических клеток, предположительно, участвуют в аутоиммунных процессах;
  • G класс – наиболее важные иммуноглобулины, обеспечивают защиту организма от большинства инфекций, связывают токсины, борются с вирусами и бактериями и через плаценту передают новорожденному пассивный иммунитет, когда он отделяется от пуповины и начинает жить отдельно.

Гамма-глобулин используется как средство для иммунопрофилактики, он создает пассивный иммунитет на определенный срок, когда скорость наступления вирусов и бактерий максимальна.

Форма выпуска, состав и показания

Лекарство гамма-глобулин человека выпускается в виде раствора для внутримышечного введения в ампулах по 1,5 мл. В картонных или пластиковых упаковках содержится по 5 или 10 ампул препарата. В зависимости от дозировки действующего вещества, врач назначает разное количество капсул для курса, также значение имеет возраст пациента. Регистрационный № Р N001544/01 от 08.07.08 бессрочно.

Препарат иммуноглобулина — это концентрированный раствор иммунологически активной белковой фракции, которая выделяется при температуре ниже 0°С из плазмы крови доноров методом фракционирования этиловым спиртом. Для сдачи материал проверяется на отсутствие ВИЧ, гепатита В, антител к вирусу гепатита С и других заболеваний, которые переносятся в плазме крови.

Гамма-глобулин человека рекомендован при таких показаниях:

  • профилактика гепатита А, коклюша, кори, менингококковой инфекции, гриппа и полиомиелита;
  • повышение резистентности организма в период инфекционных заболеваний;
  • лечение гипобулинемии.

Фармакокинетика антител достигается через 1-2 суток после введения, выведение длится 3-4 недели. Фармакодинамика — выводится через почки, после повышения уровня антител.

Дозировка и инструкция по применению

Препарат вводят внутримышечно в верхний наружный квадрант ягодичной мышцы или в бедро, наружную поверхность.

При введении всегда соблюдаются правила эксплуатации: если ампула хранилась в холодильнике, ее нужно выдержать при комнатной температуре в течение 2 часов.

При открытии необходимо строго соблюдать все правила антисептики, а во избежание образования пены его надо набирать иглой с широким просветом.

Ранее открытую и не использованную ампулу необходимо утилизировать, также подлежит утилизации препарат с измененным цветом, осадком и истекшим сроком годности. Дозировка гамма-глобулина зависит от назначения врача.

Профилактика гепатита А:

  • детям 1-6 лет – 0,75 мл;
  • до 10 лет – 1,5 мл;
  • от 10 лет и взрослым – 3 мл.

Профилактика и лечение гриппа:

  • детям до 2 лет – 1,5 мл;
  • от 2 до 7 лет – 3 мл;
  • от 7 лет и взрослым – 4,5-6 мл.

Профилактика кори:

  • однократно с 3-х месяцев, не болевшим и не привитым;
  • не позднее 6 суток после контакта с больным;
  • дозировка 1,5 — 3 мл.

Профилактика коклюша:

  • однократно с интервалом 24 ч по 3 мл детям, не болевшим и не привитым;
  • не позже 3 суток после контакта с больным;
  • дозировка 1,5 — 3 мл.

Профилактика полиомиелита:

  • однократно 3-6 мл непривитым детям и после контакта с больным.

На заметку!

Категорически запрещено вводить препарат внутривенно. Он вводится только по показаниям врача, не применяется вместе с глюконатом кальция.

Введение препарата регистрируют в специальных формах для учета, где указывается номер серии, дата, срок годности и название компании-изготовителя, доза и характер реакции.

Противопоказания к применению

Перед назначением врач обязательно проверят пациента на наличие различных заболеваний, которые могут проявиться при введении белка плазмы:

  • аллергические реакции;
  • системные иммунопатологические заболевания крови;
  • нефрит.

После введения во избежание реакции на лекарство иммуноглобулина, нужно принять любой антигистаминный препарат, и продолжать прием 2-3 дня. Это поможет исключить проявление аллергии.

Если у пациента есть уже установленные врачом различные иммунопатологическими заболевания, в таком случае препарат вводят на фоне соответствующей терапии.

Взаимодействие его с другими препаратами пока не изучен и нет данных и несовместимости.

Особые указания

Препараты на основе гаммаглобулина человека применяют только по назначению врача. После введения лекарства прививки от кори и паротита проводят не ранее, чем через 3 месяца.

Также после вакцинации его вводят не ранее, чем через 2 недели, а в случаях необходимости применения препарата ранее этого срока вакцинацию повторяют.

Все другие прививки можно делать в любые сроки, не зависимо от даты введения сыворотки.

Побочные действия

За более чем 25-ти летнюю историю применения препарата врачи сделали тысячи инъекций и этого количества достаточно для того, чтобы получить объективную оценку по его воздействию на организм человека.

За это время не были зафиксированы аллергические реакции и развитие анафилактического шока.

Поэтому указания на опасность аллергии в инструкции к препарату носит сугубо информативный характер и действительности не соответствует.

Причиной отсутствия аллергии после применения гамма-глобулинов является одинаковая структура константных фрагментов иммуноглобулинов у разных людей и наличие антидиотипической сети – системы антител против антител. Поэтому препараты успешно используют для лечения аллергии.

Важно!

Антитела класса G в составе препарата блокируют вещества, которые вызывают атопические реакции, поэтому помогают в лечении аллергии и дерматита.

Миф о том, что в результате введения препаратов гамма-глобулинов человека можно заразиться микроорганизмами, не имеет подтверждения. Он возник из-за незнания особенностей состава лекарства, которое не содержит посторонних компонентов. При выделении иммуно-глобулинов из сыворотки задействуют процессы, что на 100% снижают попадание вирусных частиц.

Сроки, условия хранения и цена

Перед покупкой препарата необходимо тщательно проверить целостность упаковки и сроки. В аптечных условиях его хранят в холодильнике, при температуре 5°С. Отпуск производится строго по рецепту, в свободной продаже лекарство не доступно для покупателей.

Общие требования к хранению препарата:

  • температура от 2 до 8°С;
  • замораживание не допускается;
  • после истечения срока давности подлежит утилизации.

Цена препарата в среднем составляет около 2800-3000 рублей за упаковку №10.

При введении лекарств на основе иммуноглобулина человека необходимо строго придерживаться всех правил, описанных в инструкции. Правильно рассчитанная дозировка, своевременное обращение к врачу и правильное диагностирование – три важных шага на пути преодоления болезни. С каждым годом появляются все более усовершенствованные препараты, которые еще эффективнее помогают в лечении.

Источник: https://krovinfo.com/gammaglobulin-chelovecheskij/

МедСостав
Добавить комментарий